Cartoon sobre forças intermoleculares

Ligação de hidrogénio

A ligação de hidrogénio é também chamada de ponte de hidrogénio e, como o próprio nome indica, envolve um átomo de hidrogénio. Na realidade trata-se de um caso particular de interação dipolo-dipolo (entre moléculas polares) que envolve um átomo de hidrogénio, e que requer condições específicas para se estabelecer.

Há dois requisitos que se têm que verificar para que se estabeleça uma ligação de hidrogénio. Por isso, nem todas as moléculas polares que possuem hidrogénio apresentam a capacidade de estabelecer este tipo de interação… o primeiro requisito que deve ser cumprido é a existência de um átomo muito eletronegativo numa das moléculas. Quando digo “muito eletronegativo” estou-me a referir a um dos 3 átomos mais eletronegativos – oxigénio, azoto ou flúor. Este átomo vai funcionar como “aceitador” de hidrogénio, pois derivado do facto de ser muito eletronegativo, vai ter uma densidade eletrónica muito elevada sobre ele e, consequentemente, vai apresentar carga parcial negativa. O segundo requisito que se tem que verificar é a existência de um átomo de hidrogénio covalentemente ligado a um átomo muito eletronegativo. Neste caso, este último funcionará como “dador” de hidrogénio, sendo que o hidrogénio vai apresentar carga parcial positiva porque está ligado a um átomo muito eletronegativo.

Portanto, o que ocorre é uma atração eletrostática entre as cargas parciais opostas, estabelecendo-se a ponte de hidrogénio. Na bioquímica, as ligações de hidrogénio, tal como as restantes forças não covalentes, são muito importantes. O exemplo mais conhecido diz respeito à interação entre bases azotadas complementares

E já agora… apesar de já ter escrito isto noutro post, não resisto a contar outra vez: ;)

Sabem como é que um eletrão se suicida?

Atira-se da ponte de hidrogénio!

Ligação dipolo-dipolo

A ligação dipolo-dipolo, ao contrário da ligação iónica (explicada recentemente aqui no blog…), não envolve grupos funcionais ionizáveis, ou seja, com cargas totais positivas ou negativas. Envolve regiões com cargas parciais…

É um tipo de interação eletrostática que se estabelece entre moléculas polares, ou, pelo menos, entre regiões polares das biomoléculas. Conforme explicado num post anterior sobre o conceito de eletronegatividade, a presença de átomos com eletronegatividades diferentes numa determinada região de uma molécula, vai provocar assimetrias na distribuição da nuvem eletrónica, o que vai, por sua vez, criar regiões com menos densidade eletrónica (e, consequentemente, com cargas parciais positivas) e regiões com maior densidade eletrónica (e, consequentemente, com cargas parciais negativas).

Sendo assim uma região com uma carga parcial positiva tende a interatuar electrostaticamente com uma região com carga parcial negativa, através de uma ligação dipolo-dipolo.

Ligação iónica

A ligação iónica, também chamada de ponte salina, é, talvez, de todos os tipos de ligações não covalentes a mais fácil de perceber. Como o próprio nome indica, é uma interação que se estabelece entre iões, ou seja, entre cargas positivas e negativas. Claro que na bioquímica o conceito de iões é um pouco diferente, pois numa biomolécula (uma proteína, por exemplo), podemos ter várias regiões com cargas totais positivas e/ou negativas. Para isso acontecer basta que existam grupos funcionais ionizáveis…

Portanto, quando uma biomolécula apresenta uma região com carga negativa (grupo carboxílico ou fosforilo, por exemplo), este pode estabelecer uma interação eletrostática com uma região de uma biomolécula que apresente carga positiva (por exemplo, grupo funcional amina ou imidazole). Esta atração eletrostática que se estabelece entre as cargas opostas é que é a ligação iónica.

É um tipo de interação que se estabelece entre moléculas polares ou, pelo menos, entre regiões polares ionizáveis das biomoléculas. Como exemplos, temos o caso de uma interação entre uma lisina e um glutamato no interior de uma proteína, ou a interação entre o DNA e as histonas, entre muitas outras…

 

Vídeo sobre forças de dispersão de London

Forças intermoleculares e ponto de fusão/ebulição

Uma coisa que costuma fazer alguma confusão aos meus alunos é a relação entre as forças não covalentes intermoleculares e o ponto de fusão/ebulição de uma substância. Na realidade, como é que se consegue explicar, do ponto de vista molecular, a existência do estado liquido e do estado sólido? A resposta passa exatamente pela existência de forças intermoleculares. Ambos os estados são caracterizados por uma maior ordem na distribuição espacial das moléculas, quando comparados com o estado gasoso. Essa ordem é uma consequência das atrações existentes entre as diferentes moléculas que compõem uma substância. Sendo assim, no estado líquido, cada molécula estabelece várias interações (não covalentes!) com as moléculas vizinhas, e no estado sólido a quantidade de interações é ainda maior.

  

Quando se atinge o ponto de fusão/ebulição, o que se está a efetuar é a transição de um estado em que existem mais forças intermoleculares para um em que existem menos. Dito por outras palavras, o que se está a fazer é fornecer energia para quebrar as forças não covalentes estabelecidas entre as moléculas, através do aumento da energia cinética das mesmas.

Portanto, quanto maior for a intensidade das forças não covalentes existentes entre as moléculas, maior será a quantidade de energia necessária para quebrar essas interações, e, consequentemente, maior será o ponto de fusão/ebulição.

Muitas vezes pergunto aos meus alunos o que é que acontece quando se atinge o ponto de ebulição de uma determina substância, e a resposta que invariavelmente obtenho é: “Está-se a quebrar as ligações”. O problema surge quando eu pergunto que tipo de ligações, pois normalmente a tendência deles é dizer que são as ligações covalentes. Em jeito de brincadeira, digo-lhes que então a água no estado gasoso já não é H₂O, e aí eles percebem que de facto o que se cliva são as ligações não covalentes.

Resumindo, existe uma relação direta entre as forças intermoleculares e o ponto de fusão/ebulição, sendo que quanto maior for o somatório dessas forças, maior será o ponto de fusão/ebulição de uma substância.

Cartoon sobre forças intermoleculares

Interações não covalentes (parte2)

Conforme referi no meu primeiro post sobre as ligações não covalentes, estas tratam-se de algo essencial na bioquímica!

Por um lado, uma vez que são forças fracas, permitem uma dinâmica grande das comunicações entre moléculas ou dentro da mesma molécula. Dito por outras palavras, como são fracas permitem, por exemplo, que duas moléculas interatuem temporariamente uma com a outra; ou então permitem que determinada macromolécula adquira temporariamente determinada conformação. Mas em qualquer um dos casos, se for necessário alterar essa situação, não é complicado, pois tratam-se de forças fracas… Como exemplos da primeira situação temos uma interação entre um substrato e o centro ativo de uma enzima (atenção que nalguns casos o substrato pode interatuar covalentemente com a enzima!), uma interação entre um recetor e o seu ligando, uma interação entre duas proteínas, etc. Como exemplos da segunda situação temos alterações conformacionais de uma enzima induzidas pela ligação de um substrato ou pela ligação de um modulador alostérico, alterações conformacionais de uma proteína em resposta a uma alteração de pH (o que acontece, por exemplo, com a fosfofrutocinase-1 durante a fermentação lática, sendo esse um dos fatores associados à fadiga muscular…), etc.

Mas não se deixem enganar pela fraqueza individual de cada uma das interações não covalentes. De facto, como na bioquímica lidamos frequentemente com moléculas grandes (polissacarídeos, proteínas, ácidos nucleicos, por exemplo), existem inúmeros locais no interior dessas moléculas que podem interatuar uns com os outros. Sendo assim, forma-se uma rede de interações não covalentes que é responsável pela manutenção da estrutura 3D dessas moléculas. O somatório de todas as forças torna-se enorme, conferindo uma grande estabilidade às biomoléculas. Por isso é que, por exemplo, uma proteína adquire um ou poucas conformações possíveis, apesar de virtualmente existir um número elevadíssimo de conformações que a proteína poderia apresentar…

Finalmente, existe um aspeto muito importante que está relacionado com as forças não covalentes que as moléculas podem estabelecer: a sua solubilidade! Na realidade, muitas vezes quando dissolvemos algo em água (sal ou açúcar, por exemplo), não pensamos no porquê da dissolução ocorrer. A ideia é muito simples… Para uma substância se dissolver num determinado solvente, as moléculas qua a constituem devem ser capazes de interatuar com as moléculas do solvente, de uma forma energeticamente mais favorável do que o seu arranjo inicial. Por exemplo, o somatório da rede de interações entre os átomos de Na⁺ e Cl^- no sal é inferior ao somatório das interações desses iões com as moléculas de água. Sendo assim, na presença de água o sal dissolve-se. E o raciocínio é válido para qualquer soluto e/ou solvente. Por isso se diz a frase “Semelhante dissolve semelhante”, que na realidade nos diz que a dissolução ocorre quando existe afinidade química entre moléculas do soluto e do solvente.