quinta-feira, 30 de agosto de 2012

Frase célebre (12)

A Matemática é o alfabeto com que Deus criou o Universo. (Galileo Galilei)

terça-feira, 28 de agosto de 2012

sexta-feira, 24 de agosto de 2012

Esquema sobre isómeros

Por definição, isómeros são moléculas diferentes com a mesma composição. Além disso, são também uma das maiores dores de cabeça quando se estuda bioquímica... ;)
Por isso, vou tentar fazer uns posts nos próximos tempos sobre a isomeria e os diferentes tipos de isómeros. Para já, aqui fica um esquema sobre o assunto.

domingo, 19 de agosto de 2012

Música sobre a estrutura do DNA

O Dr. Ahern (www.davincipress.com/metabmelodies.html) criou esta música sobre a estrutura do DNA, inspirado pela canção Feelin' Groovy.

Major Groovy

The DNA forms
A and B
Have bases
Complementary
Despite the similarities
They differ in their
Major groovies

Nanananananana major groovy

Transcription factors
With their bindin'
' Cause DNA to
Start unwindin'
Holding it
Aggressively
By forming bonds in
Major groovies

Nanananananana minor groovy

For proteins, the key
To sequence I-D
Is hydrogen bonding, each base pair unique
Purine, pyridine patterns discrete
In DNA’s most
Major groovy

Nanananananana major groovy
.

sexta-feira, 17 de agosto de 2012

segunda-feira, 13 de agosto de 2012

Vídeo sobre a estrutura primária e secundária das proteínas

Aqui fica um vídeo muito completo sobre a estrutura primária e secundária das proteínas. O professor é o Dr. Kevin Ahern, autor de muitas músicas que eu tenho colocado aqui no blog. :)

sábado, 11 de agosto de 2012

Cartoon sobre os professores universitários

Como prova do meu fairplay, aqui fica um cartoon sobre a minha classe profissional, os professores universitários... :)

quinta-feira, 9 de agosto de 2012

Ciclo de Krebs (enzimas) – parte 2


Após um final de ano letivo “atribulado” (como sempre…) e de um período de férias offline, estou de regresso aos posts. :)
Neste post vou continuar a descrever as principais características das enzimas do ciclo de Krebs…

Succinil-CoA sintetase
Esta enzima, também designada de sucinato tiocinase ou sucinato-CoA ligase, apresenta duas subunidades na sua constituição (alfa e beta). A subunidade alfa liga-se à molécula de CoA, enquanto que a subunidade beta se liga ao GDP. Existe uma isoforma desta enzima (também mitocondrial) cuja subunidade beta apresenta afinidade para o ADP, em vez do GTP.


O seu mecanismo de reação ocorre em três passos. A succinil-CoA sintetase apresenta um resíduo de histidina que desempenha um papel central na transferência do grupo fosfato para o nucleótido difosfato que se liga à subunidade beta.




Falhas na succinil-CoA sintetase estão na origem da doença “acidose lática infantil fatal”, que é uma doença caracterizada pela produção de níveis elevados de ácido lático (o que é facilmente explicável pelo facto do ciclo de Krebs ser um passo aeróbico do catabolismo dos hidratos de carbono), que normalmente originam a morte do indivíduo nos primeiros 4 dias de vida.

Succinato desidrogenase
Esta enzima, também designada de sucinato-coenzima Q redutase, pertence simultaneamente ao ciclo de Krebs e à cadeia respiratória mitocondrial, onde se designa por complexo II. Devido a isso, é a única enzima do ciclo de Krebs que está associada à membrana interna da mitocôndria (todas as restantes estão na matriz…). Utiliza como cofator o FAD.

Estruturalmente, apresenta quatro subunidades, duas hidrofílicas e duas hidrofóbicas. As duas primeiras são uma flavoproteína (SdhA) e uma proteína de ferro-enxofre (SdhB). É na subunidade SdhA que se liga covalentemente o FAD e o sucinato, enquanto a SdhB é caracterizada por apresentar 3 centros de ferro enxofre ([2Fe-2S], [4Fe-4S] e [3Fe-4S]). As subunidades hidrofóbicas (SdhC e SdhD) funcionam como âncoras membranares. Estas duas subunidades formam o citocromo b, caracterizado por apresentar 6 domínios transmembranares, um grupo heme e um local de ligação à ubiquinona (que envolve também a subunidade SdhB).
O local de ligação ao sucinato (subunidade A) envolve as cadeias laterais dos resíduos de aminoácidos importantes, nomeadamente, a Treonina254, Histidina354 e a Arginina399.
O local de ligação à ubiquinona requer a presença de alguns resíduos de aminoácidos indispensáveis para a sua função, nomeadamente, a Prolina160, Triptofano 163, Triptofano 164, Histidina207 e Isoleucina209 (subunidade B), Serina27, Isoleucina28 e Arginina31 (subunidade C) e a Tirosina83 (subunidade D).
Falhas na sucinato desidrogenase podem levar ao aparecimento de diversas patologias, nomeadamente:
- Síndrome de Leigh, encefalopatia mitocondrial e atrofia ótica (mutações na SdhA).
- Paraganglioma hereditário, feocromocitoma hereditário e produção excessiva de iões superóxido (mutações na SdhB, SdhC e/ou SdhD).

Fumarase
Esta enzima, também designada de fumarato hidratase ou malato hidroliase, apresenta duas isoformas, uma mitocondrial e outra citosólica. É uma enzima tetramérica, sendo que o local de ligação ao substrato é designado por centro catalítico A e envolve aminoácidos de 3 das 4 subunidades.

A enzima apresenta-se em duas formas distintas, E1 e E2. A primeira é caracterizada pela presença de 2 grupos ácido/base (indispensáveis para a sua atividade catalítica) sem carga, sendo responsável pela ligação ao fumarato e posterior transformação química em malato. A forma E2 apresenta os dois grupos ionizados sob a forma de zwitterião (um com carga positiva e outro com carga negativa), sendo caracterizado pela ligação ao malato. As duas formas interconvertem-se durante o ciclo catalítico da enzima.

Deficiência na fumarase é designada por polihidramnios, estando também associada ao aparecimento de leiofibromiomas na pele e no útero e carcinoma renal.

Malato desidrogenase
A malato desidrogenase possui duas isoformas distintas, uma mitocondrial (isoforma 2) e outra citosólica (isoforma 1). É uma enzima que além de fazer parte do ciclo de Krebs, está igualmente envolvida na gluconeogénese.

Estruturalmente, possui semelhanças com a lactato desidrogenase, apresentando uma estrutura homodimérica (subunidades com massas de 30-35 kDa). Cada subunidade apresenta dois domínios, sendo que o primeiro é caracterizado por uma estrutura em folha-beta, enquanto o outro apresenta o local de ligação ao NAD+, composto por 4 folhas-beta e uma hélice alfa. As subunidades interatuam entre si através de ligações de hidrogénio e interações hidrofóbicas.
O centro ativo da enzima é essencialmente hidrofóbico, com locais de ligação distintos para o malato e para o NAD+. Apresenta alguns resíduos de aminoácidos particularmente importantes para a sua atividade catalítica, nomeadamente, a Arginina102, a Arginina109, o Aspartato168, a Arginina171 e a Histidina195.