Amilase salivar

A ptialina ou alfa-amilase salivar é uma enzima da saliva que apresenta um pH óptimo de aproximadamente 7,0 (neutro) e uma temperatura óptima de atuação entre 35ºC e 40ºC sendo que a mesma é inactivada a temperaturas inferiores a 35ºC e desnaturada quando ultrapassa os 40ºC. A ptialina é produzida pelas glândulas salivares, em especial pela glândula parótida. Esta enzima juntamente com sais minerais e muco formam a saliva. A presença de um alimento na cavidade bucal e estímulos psicológicos levam à secrecão de saliva contendo a enzima ptialina. A ptialina atua sobre o amido e glicogénio ingeridos, catalisando a hidrólise das ligações alfa-1,4, o que dá origem a pequenos dissacarídeos de maltose . Além disso, a sua exposição ao substrato ocorre de forma muito rápida (restrita ao tempo de mastigação) daí a importância de se mastigar vagarosamente, pois assim, o contacto da ptialina com o polissacarídeo é prolongado e a sua ação é potencializada. Em suma a principal função desta proteína é iniciar a digestão dos carbohidratos, facilitando a sua digestão nos intestinos, sendo que ao chegar ao estômago, onde o pH é muito ácido, a enzima torna-se inativa. 

A continuação da digestão dos carbohidratos irá dar-se no intestino delgado, mais propriamente no jejuno aonde outra amilase, a amilase pancreática, em conjunto com os sais biliares irá clivar as ligações das moléculas de maltose, formando duas moléculas de glicose as quais irão ser absorvidas pelo intestino.
Para além disso a amilase salivar tem um fator protector contra as cáries dentarias. Os resíduos de alimentos ricos em carbohidratos que permanecem nos dentes após a mastigação propiciam o crescimento de bactérias, que produzem ácidos capazes de corroer o esmalte dental, causando cáries. A ptialina sintetiza os polissacarídeos desses resíduos, evitando que tais bactérias cresçam e se multipliquem. É por isso que indivíduos que produzem um maior fluxo de saliva têm menor tendência a desenvolver cáries dentárias.

Texto escrito por:

Amadeu Barroco

Catarina Teixeira

Marly Gonçalves

Pedro Pinto

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Pepsina

A pepsina foi descoberta por Theodor Schwann em 1835 após ter sido extraída de uma glândula da parede estomacal. Após a descoberta desta enzima, Theodor demonstrou que uma vez misturado com ácido clorídrico (que já era reconhecido como um dos constituintes do suco gástrico) um extrato, preparado a partir de glândulas do tecido estomacal, exibia uma maior capacidade de “dissolver” carne do que o ácido clorídrico sozinho.

No que toca à sua estrutura, é uma proteína monomérica com elevada percentagem de resíduos ácidos. O peso molecular da pepsina é aproximadamente 34,5 kDa , enquanto o pepsinogénio (precursor da pepsina)  ronda os 41,4 kDa. Para a pepsina ser ativa, terá de ser adicionado um protão a um dos dois resíduos de aspartato no centro ativo, e retirado um protão ao outro (isto ocorre entre pH 1 e 5). NOTA: acima de pH 7 a pepsina é irreversivelmente desnaturada.A pepsina é a principal enzima proteolítica ativa secretada pelo suco gástrico, solução aquosa rica em ácido clorídrico e em enzimas que atuam na digestão de proteínas. Existem células especializadas na secreção de ácido clorídrico (células parietais), o que faz com que o ambiente gástrico seja extremamente ácido. Estas células produzem uma enzima gástrica inativada (pepsinogénio) que ao entrar em contato com o HCl transforma-se em pepsina (forma ativa). Este contacto com o HCl é crucial, visto que a pepsina só reage em meio acido.

O principal ativador da pepsina é o pepsinogénio, enquanto que os seus inibidores são álcoois alifáticos e a pepstatina A.
A pepsina tem a função de digerir proteínas, através da catalisação da hidrolise dessas moléculas quebrando as ligações peptídicas entre alguns aminoácidos, é específica para certos pontos da proteína, e, portanto, não ocorre uma digestão completa. Os produtos dessa quebra são cadeias de aminoácidos relativamente longas, como as peptonas, mas há aminoácidos que se libertam completamente como  a fenilalanina, o triptofano e a tirosina principalmente.
A deficiência de pepsina no organismo pode ser causada principalmente por problemas fisiológicos, como a acloridria , deficiência na secreção ácida no estômago, ou resultantes da utilização de certos medicamentos que inibem a secreção de ácido clorídrico no estômago, como os anti-ulcerativos e os antiácidos. Problemas fisiológicos deste tipo impossibilita a conversão do pepsinogénio em pepsina. Esta deficiência acarreta em uma má digestão proteica, facto que pode fazer aumento o tempo de digestão e causar acumulação de proteínas no intestino, causando fermentação (pelas bactérias presentes no intestino) e deficiência na absorção de aminoácidos pelo organismo.
CURIOSIDADES: A pepsina pode ser extraída do estômago de suínos e bovinos e utilizada pela indústria alimentícia na produção de coagulantes de leite e amaciadores de carne. O nome “Pepsi” (marca de refrigerantes) tem esse nome por ter pepsina na sua constituição e, inicialmente, era utilizada como um medicamento para curar a dispepsia.

Trabalho realizado por:
Brayan Freitas

Diogo Fernandes 

Mariana  Gonçalves

Miguel Pinto

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Tripsina

A tripsina é uma protease digestiva produzida no pâncreas (é um componente do suco pancreático, que é lançado no duodeno durante a digestão). A sua função é clivar as proteínas da dieta, sendo que para isso vai reconhecer aminoácidos com cadeias laterais básicas (lisina e arginina) e clivar as ligações peptídicas nas quais eles estão envolvidos.

De forma a não ser ativa no interior das células que a produzem (se tal acontecesse ela iria começar a degradar as nossas próprias proteínas), é sintetizada sob a forma de tripsinogénio. O tripsinogénio é o zimogénio da tripsina, sendo que um zimogénio é uma forma inativa de uma enzima, caracterizada por possuir mais aminoácidos do que aqueles que a enzima necessita para ser funcional. A ideia é que esses aminoácidos adicionais bloqueiem a atividade catalítica (por exemplo, impedindo o acesso do substrato ao centro ativo). Uma vez no intestino, o tripsinogénio é clivado proteoliticamente por ação de uma enzima intestinal designada enteropeptidase.

A partir do momento que uma molécula de tripsina se torna ativa, ela própria pode começar a ativar (clivar proteoliticamente) todos os outros zimogénios, não só da tripsina mas também da quimiotripsina, carboxipeptidases e aminopeptidases. Portanto, a tripsina tem um papel central na ativação das proteases digestivas, pelo que é indispensável garantir que nenhuma molécula, em condições normais, adquira atividade catalítica no interior das células. A primeira linha de proteção é a síntese da enzima sob a forma de tripsinogénio. Adicionalmente, as células do pâncreas que produzem a tripsina têm também uma segunda linha de proteção, que envolve a produção de uma proteína inibitória, designada por inibidor pancreático da tripsina. Portanto, mesmo que espontaneamente uma molécula de tripsinogénio adquira atividade no interior das células, a presença deste inibidor vai impedir que o mesmo exerça a sua função e, consequentemente, comece a clivar as proteínas celulares e a ativar os outros zimogénios.