quinta-feira, 11 de agosto de 2016

Catalase

A catalase, ou hidroperoxidase, é uma enzima intracelular encontrada na maioria dos organismos. Esta proteína encontra-se nos peroxissomas, nos glicossomas (peroxissomas das plantas) e no citoplasma dos procariontes. A catalase é uma oxirredutase, pois utiliza o peróxido de hidrogénio (H2O2) como aceitador de eletrões e dador eletrónico, decompondo-o segundo esta reação química: 2 H2O2 → 2 H2O + O2 .Embora sejam conhecidas várias formas desta enzima, esta é comummente encontrada sob a forma de um tetrâmero de 240 kDa, possuindo quatro cadeias polipeptídicas na sua estrutura quaternária. Cada cadeia polipeptídica liga-se a um grupo hemo, que possui um ião ferro, que reage com o peróxido de hidrogénio, decompondo a molécula. No entanto, algumas catalases são não-hémicas, ou seja, em vez do grupo hemo está presente um centro binuclear de manganês.
O H2O2 é um produto tóxico do metabolismo das nossas células, produzido, por exemplo, na β-oxidação de ácidos gordos, sendo necessária a rápida converção numa espécie química que seja inócua. A catalase tem o maior número de turnover (kcat) conhecido em enzimas, decompondo até 40000000 moléculas de H2O2 por segundo! A catalase também é importante para certos microorganismos invasores, onde é usada como sistema de defesa contra algumas células do nosso sistema imunitário, que produzem H2O2 como agente antibacteriano. Por último, esta enzima está associada ao mecanismo de envelhecimento retardado ligado ao stress oxidativo.
A reação catalisada por esta enzima é uma reação de dismutação, ou seja, o substrato atua tanto como redutor como oxidante. Sabe-se que ocorre em duas etapas fundamentais: H2O2+Fe(III)-E →H2O+O=Fe(IV)-E e H2O2+O=Fe(IV)-E→H2O+Fe(III)-E+O2. Fe-E representa o ferro do grupo hemo ligado à enzima. A catalase é também capaz de catalisar a oxidação de outras moléculas como o formaldeído, o ácido fórmico e alguns álcoois. H2O2+ H2R→2H2O+R, em que R é a forma oxidada da molécula que sofre a reação. Iões metálicos (em especial cobre(II) e ferro(II)) são inibidores não competitivos e o cianeto e curare competitivos.
A catalase é utilizada não só na indústria têxtil, para remover H2O2 de tecidos, como também em alguns produtos de limpeza de lentes de contacto, atuando como um agente antibacteriano. Atualmente, tem ainda sido usada em máscaras de beleza, combinando a enzima com H2O2 para aumentar a oxigenação celular das camadas superiores da epiderme.
O chamado Teste da Catalase é usado em microbiologia e consiste na deteção da catalase em bactérias, servindo essencialmente para a distinção entre estafilococos e estreptococos. Neste teste põe-se em contacto o peróxido com uma cultura líquida do microorganismo a testar, se aparecem bolhas (oxigénio), o organismo é catalase-positivo (possui catalase, caso dos estafilococos), caso contrário, designa-se catalase-negativo (estreptococos).

Texto escrito por:
Ana Araújo
Inês Oliveira
Mariana Pires
José Cardoso
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2 comentários:

  1. Bom dia, gostaria de fazer uma pergunta, qual a relação entre a curva cinética da catalase e a sua estrutura enzimatica? Obrigado

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    1. Bom dia,

      como se trata de uma proteína multimérica (neste caso tetramérica), normalmente a sua curva cinética (velocidade inicial em função da concentração de substrato) apresenta um traçado sigmóide, que reflete uma parte inicial (baixas concentrações de substrato) onde é necessário que ocorram alterações conformacionais (muitas vezes esta alterações têm que se estender a diferentes subunidade), para depois a velocidade variar quase linearmente com a disponibilidade de substrato.

      Volta sempre! :)

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