terça-feira, 2 de fevereiro de 2016

Aminoácidos com cadeias laterais polares não carregadas



Esta classe de aminoácidos inclui todos aqueles que apresentam grupos funcionais não ionizáveis na sua cadeia lateral. Na realidade, apesar da definição desta classe ser dada desta forma, não está 100% correta, pois de acordo com a mesma, os aminoácidos aromáticos deveriam estar incluídos. Portanto, para a definição ser completamente correta, deve conter a palavra alifático, ou seja, engloba todos os aminoácidos que apresentem uma cadeia lateral alifática contendo apenas grupos funcionais não ionizáveis. Estes aminoácidos podem, por isso, estabelecer forças não covalentes polares entre as suas cadeias laterais. Em particular, a maior parte estabelece pontes de hidrogénio, um fator muito importante para a estabilidade da conformação da maioria das proteínas.
São vários os aminoácidos que pertencem a esta categoria:
Serina – Este aminoácido tem uma cadeia lateral pequena, com um grupo hidroxilo, que lhe confere polaridade. Em condições normais o grupo hidroxilo é não ionizável, ainda que nalguns contextos (em particular na tirosina, que é um aminoácido aromático, tal como detalhado neste post), possa funcionar como um ácido fraco. Todos os aminoácidos que apresentam grupos hidroxilo na cadeia lateral, são potencialmente locais de fosforilação, ou seja, quando uma proteína é fosforilada, os grupos fosfato são normalmente adicionados aos grupos hidroxilo de cadeias laterais.





Treonina – Este aminoácido, tal como a serina, apresenta um grupo hidroxilo na sua cadeia lateral, mas neste caso essa cadeia é maior.










Cisteína – Este aminoácido merece uma atenção especial, pois é o único dos 20 aminoácidos standard que apresenta um grupo sulfidrilo ou tiol (mais informações sobre este grupo funcionalaqui). Além de conferir polaridade, este grupo funcional permite o estabelecimento de pontes dissulfureto, que são o principal tipo de ligações covalentes inter- e intramoleculares que contribuem para a estabilidade da estrutura 3D de uma proteína. Num post futuro irei falar sobre a estrutura das proteínas, e as interações que contribuem para a sua estabilidade.



Prolina – Outro aminoácido “especial”! É o único dos 20 aminoácidos standard no qual o grupo R se encontra ligado covalentemente ao grupo a-amino, ou seja, a cadeia lateral forma uma estrutura cíclica com o próprio esqueleto do aminoácido. A inclusão deste aminoácido no grupo dos aminoácidos com cadeias laterais polares alifáticas não carregadas é discutível, pois há quem o coloque no grupo dos aminoácidos com cadeias laterais apolares alifáticas. Se olharmos com atenção, a cadeia lateral da prolina é formada apenas por carbonos e hidrogénios, ou seja, é apolar. No entanto, como se encontra ligada covalentemente ao azoto do grupo a-amino, este vai conferir polaridade a essa estrutura. Portanto, na minha opinião, qualquer umas das classificações pode ser utilizada, depende da perspetiva. :) Voltando à estrutura cíclica da prolina, o facto de englobar o esqueleto do aminoácido, faz com que este seja um aminoácido mais rígido do que os restantes, pois a sua cadeia lateral não pode sofrer rotação livre. Além disso, a estrutura cíclica distorce a estrutura do aminoácido. Como eu costumo dizer nas minhas aulas, a prolina “é um aminoácido torto”, e isto tem implicações significativas no efeito 3D da prolina na estrutura das proteínas.
Asparagina – Este aminoácido apresenta na sua cadeia lateral um grupo amida. É, na realidade, em termos de composição um aminoácido muito semelhante ao aspartato, só muda o grupo funcional terminal. Já agora… uma chamada de atenção! O grupo amida não é um grupo ionizável, ou seja, não confere caráter básico (nem ácido!) às biomoléculas. O grupo funcional básico é o grupo amina.




 

Glutamina – Tal como a asparagina, a glutamina também tem um grupo amida na cadeia lateral. Neste caso, existem semelhanças óbvias com o glutamato, ainda que haja uma diferença evidente, que é o tal grupo amida.

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