A tripsina é uma protease digestiva produzida no pâncreas (é
um componente do suco pancreático, que é lançado no duodeno durante a
digestão). A sua função é clivar as proteínas da dieta, sendo que para isso vai
reconhecer aminoácidos com cadeias laterais básicas (lisina e arginina) e
clivar as ligações peptídicas nas quais eles estão envolvidos.
De forma a não
ser ativa no interior das células que a produzem (se tal acontecesse ela iria
começar a degradar as nossas próprias proteínas), é sintetizada sob a forma de
tripsinogénio. O tripsinogénio é o zimogénio da tripsina, sendo que um
zimogénio é uma forma inativa de uma enzima, caracterizada por possuir mais
aminoácidos do que aqueles que a enzima necessita para ser funcional. A ideia é
que esses aminoácidos adicionais bloqueiem a atividade catalítica (por exemplo,
impedindo o acesso do substrato ao centro ativo). Uma vez no intestino, o
tripsinogénio é clivado proteoliticamente por ação de uma enzima intestinal
designada enteropeptidase.
A partir do momento que uma molécula de tripsina se
torna ativa, ela própria pode começar a ativar (clivar proteoliticamente) todos
os outros zimogénios, não só da tripsina mas também da quimiotripsina,
carboxipeptidases e aminopeptidases. Portanto, a tripsina tem um papel central
na ativação das proteases digestivas, pelo que é indispensável garantir que
nenhuma molécula, em condições normais, adquira atividade catalítica no
interior das células. A primeira linha de proteção é a síntese da enzima sob a
forma de tripsinogénio. Adicionalmente, as células do pâncreas que produzem a
tripsina têm também uma segunda linha de proteção, que envolve a produção de
uma proteína inibitória, designada por inibidor pancreático da tripsina. Portanto, mesmo que espontaneamente uma molécula de tripsinogénio adquira atividade no interior das células, a presença deste
inibidor vai impedir que o mesmo exerça a sua função e, consequentemente,
comece a clivar as proteínas celulares e a ativar os outros zimogénios.
você tem a referência bibliográfica ?
ResponderEliminarBom dia, a maior parte dos meus textos não se baseiam em nenhuma referência em particular, pois são o resultado da leitura de muitas fontes bibliográficas diferentes.
EliminarLeucyl aminopeptidases are enzymes that preferentially catalyze the hydrolysis of leucine residues at the N-terminus of peptides and proteins. Other N-terminal residues can also be cleaved, however. leucyl aminopeptidases
ResponderEliminarOlá, pra que a tripsina alcance sua forma funcional o ambiente precisa ser predominantemente polar ou apolar?
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