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sexta-feira, 2 de janeiro de 2015

Ligação peptídica



A ligação peptídica é uma ligação covalente que se estabelece entre dois aminoácidos. Mas não é uma ligação covalente qualquer… é uma ligação que envolve o grupo a-amina de um aminoácido e o grupo a-carboxílico de outro aminoácido. 
O conceito de ligação peptídica é por vezes utilizado genericamente, quando qualquer grupo amina de um aminoácido reage com um (qualquer!) grupo carboxílico de outro aminoácido, e esta utilização genérica está envolta nalguma polémica. De facto, há quem considere que apenas quando os grupos funcionais envolvidos na ligação estão ligados ao carbono a, a ligação deve ser chamada de peptídica, ao passo que quando são grupos funcionais com localizações diferentes nos correspondentes aminoácidos, a ligação já não deve receber esse nome. Eu pessoalmente também defendo que apenas no primeiro caso se trata de uma ligação peptídica.
A formação de uma ligação peptídica é um exemplo de uma reação de condensação, que liberta uma molécula de água. Portanto, um dos aminoácidos envolvidos na reação vai libertar O e H e o outro vai libertar H. Sendo assim, uma vez que no produto final, nenhum dos 2 aminoácidos vai ter exatamente a mesma composição que tinha inicialmente, devem ser chamados de resíduos de aminoácidos. A formação da ligação peptídica requer energia, sob a forma de hidrólise de ATP, e é por isso que a síntese de proteínas é dispendiosa do ponto de vista energético. A reação inversa (clivagem da ligação peptídica) é uma reação de hidrólise e liberta energia.
A ligação peptídica é uma ligação amida (e não amina, como muitas vezes erradamente é chamada!). Do ponto de vista estrutural, é uma ligação planar, ou seja, todos os átomos envolvidos encontram-se no mesmo plano. 
Na realidade, a ligação não é uma ligação simples, mas sim parcialmente dupla, uma vez que existe deslocalização eletrónica entre o azoto e o oxigénio. Como consequência, as ligações peptídicas são um local de rigidez estrutural nas moléculas que as possuem, uma vez que não sendo ligações simples, não sofrem rotação, e por isso não permitem alterações conformacionais nesse local. Tal como acontece com as ligações duplas, as ligações peptídicas ao não sofrerem rotação, podem apresentar-se sob 2 formas isoméricas diferentes: cis e trans.

20 comentários:

  1. Adoreiiii!! Muito bem explicado

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  2. Adoreiiii!! Muito bem explicado

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  3. Ótima Explicação. Você poderia me passar as referencias bibliográficas utilizadas para este artigo? estou precisando cita-las para embasamento em discussão.

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    1. Olá,

      infelizmente por motivos pessoais e profissionais estive uns meses sem vir aqui ao blog, portanto só hoje é que vi o teu pedido.

      Os posts que eu escrevo são o resultado de vários anos dedicados à bioquímica, portanto não têm uma referência específica. De qualquer das formas, se precisares de uma referência, podes colocar o Lehninger, ou um livro de Química Orgânica.

      Volta sempre! :)

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  4. muito bom
    mais eu gostaria saber o porque da dupla ligação no resultado das ligações peptidica

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  5. muito bom
    mais eu gostaria saber o porque da dupla ligação no resultado das ligações peptidica

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    1. Olá Hildebrando,

      na realidade a ligação peptídica não é uma ligação dupla, mas sim parcialmente dupla. O que se passa é que existem eletrões ligantes que estão deslocalizados em torno das ligações covalentes que envolvem a ligação peptídica. Chama-se a isto ressonância eletrónica.

      Volta sempre!

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  6. Construa um oligopeptídeo formado pelos seguintes

    aminoácidos:

    NH3 + ‐ Gly - Arg - Asp - Glu - Asp -COO-


    Qual será a carga elétrica desse oligopeptídeo em pH 2,

    4, 6, 8 e 10?

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  7. por mais que li a respeito não consigo fazer esse exercicio acima

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    1. Bom dia,

      para responder a essa questão precisas de saber quais os pka de todos os grupos ionizáveis. Só assim é possível determinar se predomina a forma protonada ou desprotonada de cada um deles.

      Volta sempre! :)

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  8. qual a consequencia da ligação peptidica ser de caracter parcial?

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    1. Bom dia,

      isso faz com que essa região seja rígida, pois deixa de ser possível haver rotação em torno da ligação peptídica.

      Volta sempre! :)

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  9. Pois bem, eu gostaria de saber o que acontece com os peptídios após uma hidrólise de proteínas.

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    1. Olá Eni,

      não percebi bem a tua questão... Estás a referir-te à digestão das proteínas, ou à degradação que ocorre dentro das células?

      Volta sempre! :)

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  10. Por que a ligação peptídica é rígida e plana?

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    1. Porque existe ressonância eletrónica que faz com que a ligação seja parcialmente dupla.

      Volta sempre! :)

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  11. olá, gostaria de saber quando podemos formar dois peptídeos com estrutura primária diferente,é porque acontece isso?

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    1. Olá lana,

      basta trocar a ordem dos aminoácidos.

      Volta sempre! :)

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  12. No caso de uma reação inversa (clivagem ) em uma macromolécula de colágeno em ph 1,8 a reação será específica nas ligações pepetiticas? Ou pode ocorrer em outros pontos da macromolécula ?

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