Frase célebre (23)

"A ciência não sabe a dívida que tem para com a imaginação."
Ralph Waldo Emerson
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Cartoon sobre forças intermoleculares

Interações não covalentes (parte2)

Conforme referi no meu primeiro post sobre as ligações não covalentes, estas tratam-se de algo essencial na bioquímica!

Por um lado, uma vez que são forças fracas, permitem uma dinâmica grande das comunicações entre moléculas ou dentro da mesma molécula. Dito por outras palavras, como são fracas permitem, por exemplo, que duas moléculas interatuem temporariamente uma com a outra; ou então permitem que determinada macromolécula adquira temporariamente determinada conformação. Mas em qualquer um dos casos, se for necessário alterar essa situação, não é complicado, pois tratam-se de forças fracas… Como exemplos da primeira situação temos uma interação entre um substrato e o centro ativo de uma enzima (atenção que nalguns casos o substrato pode interatuar covalentemente com a enzima!), uma interação entre um recetor e o seu ligando, uma interação entre duas proteínas, etc. Como exemplos da segunda situação temos alterações conformacionais de uma enzima induzidas pela ligação de um substrato ou pela ligação de um modulador alostérico, alterações conformacionais de uma proteína em resposta a uma alteração de pH (o que acontece, por exemplo, com a fosfofrutocinase-1 durante a fermentação lática, sendo esse um dos fatores associados à fadiga muscular…), etc.

Mas não se deixem enganar pela fraqueza individual de cada uma das interações não covalentes. De facto, como na bioquímica lidamos frequentemente com moléculas grandes (polissacarídeos, proteínas, ácidos nucleicos, por exemplo), existem inúmeros locais no interior dessas moléculas que podem interatuar uns com os outros. Sendo assim, forma-se uma rede de interações não covalentes que é responsável pela manutenção da estrutura 3D dessas moléculas. O somatório de todas as forças torna-se enorme, conferindo uma grande estabilidade às biomoléculas. Por isso é que, por exemplo, uma proteína adquire um ou poucas conformações possíveis, apesar de virtualmente existir um número elevadíssimo de conformações que a proteína poderia apresentar…

Finalmente, existe um aspeto muito importante que está relacionado com as forças não covalentes que as moléculas podem estabelecer: a sua solubilidade! Na realidade, muitas vezes quando dissolvemos algo em água (sal ou açúcar, por exemplo), não pensamos no porquê da dissolução ocorrer. A ideia é muito simples… Para uma substância se dissolver num determinado solvente, as moléculas qua a constituem devem ser capazes de interatuar com as moléculas do solvente, de uma forma energeticamente mais favorável do que o seu arranjo inicial. Por exemplo, o somatório da rede de interações entre os átomos de Na⁺ e Cl^- no sal é inferior ao somatório das interações desses iões com as moléculas de água. Sendo assim, na presença de água o sal dissolve-se. E o raciocínio é válido para qualquer soluto e/ou solvente. Por isso se diz a frase “Semelhante dissolve semelhante”, que na realidade nos diz que a dissolução ocorre quando existe afinidade química entre moléculas do soluto e do solvente.

Íman - bioquímica (1)

Vídeo sobre ligações covalentes e não covalentes

Música sobre estudar bioquímica (2)

O "desespero" e a "angústia" de se ter que estudar bioquímica, com todo aqueles nomes complicados, e conceitos nem sempre muito fáceis de entender voltou a ser tema de inspiração para o Dr. Ahern, que desta vez se baseou na canção She’ll Be Comin’ ‘Round the Mountain.

Faça download da música aqui

Anthem for BB 350

Oh the students taking BB 350 - 350
Have an awful lot of things that we must know - 350
With acetic acid buffer
Kevin Ahern makes us suffer
The exams could not be tougher 3-5-0 – 350

There’s amino acid side chains to recall - 350
And the things it takes to make cholesterol - 350
Anabolic catabolic
Kevin Ahern’s diabolic
I’m becoming alcoholic 3-5-0 -350

There must be a way to jam into my head - 350
All the metabolic enzyme names I dread - 350
Can you help me learn the spaces
Where the endonucleases
Cut the DNA in places 3-5-0 -350

I must find a way to make a better grade
Or my GPA will truly get waylaid
I shall overcome frustration
To achieve my aspiration
On the last examination 3-5-0, 350

Here’s the plan I made to help me to succeed
Fill the notecard with the knowledge I will need
I’ve put all of Ahern’s quotes
Along with what each one denotes
Onto a massive stack of notes for 3-5-0, 350

So there’s just one teensy problem I must fix
It requires some very skillful penman tricks
Squeezing info I must store
Onto the card he gave before
Will mean a font the size of zero point one four

Tatuagem - Física

Frase célebre (22)

"Os maus momentos têm valor científico. São ocasiões que um bom aluno não perderia."
Ralph Waldo Emerson
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Mapa metabólico sobre o ciclo celular (fases G1-S)

Cartoon sobre pessimistas e relacionamentios amorosos

Interações não covalentes (parte 1)

Hoje vou dedicar um post a um tipo de interação fraca que muitas vezes é desprezada nas aulas de química (provavelmente por serem mais fracas do que as ligações covalentes…), mas que na bioquímica são tanto ou mais importantes do que as ligações covalentes. Estou a falar das interações (ou ligações) não covalentes. Antes de começar a falar delas convém destacar qual a diferença entre as ligações não covalentes e as covalentes. Nas primeiras não existe partilha de eletrões entre os átomos participantes na ligação, enquanto que na segunda existe partilha dos mesmos (eletrões ligantes). Como não existe partilha de eletrões, a ligação resultante é significativamente mais fraca.

 

Existem diferentes tipos de interações não covalentes que, coletivamente, são designadas de forças de van der Waals. Os principais tipos são:

- interação iónica

- interação dipolo-dipolo

- interação dipolo-ião

- ligação de hidrogénio

- forças de dispersão de London

 

Muitas vezes estas interações são designadas de forças intermoleculares, ou seja, forças que existem entre moléculas. De facto, é a existência deste tipo de interações que permite que as moléculas interatuem umas com as outras, justificando assim a existência de substâncias no estado líquido ou sólido. Apesar de todas as forças intermoleculares serem deste tipo, elas são também muitas vezes responsáveis por interações que ocorrem entre diferentes regiões dentro de uma molécula, sendo então designadas de forças intramoleculares. Esta situação é particularmente frequente no caso da bioquímica, onde lidamos frequentemente com macromoléculas, ou seja, com moléculas grandes. Portanto, as ligações não-covalentes podem ser intra- ou intermoleculares.