A mioglobina é uma hemoproteína citoplasmática que consiste numa única cadeia polipeptídica de 154 aminoácidos. Expressa unicamente em miócitos cardíacos e fibras musculares esqueléticas oxidativas, a mioglobina foi assim chamada por causa da sua semelhança funcional e estrutural à hemoglobina. Como a hemoglobina, a mioglobina liga-se reversivelmente ao O2 e, assim, pode facilitar o transporte de O2 a partir de glóbulos vermelhos para as mitocôndrias durante períodos de aumento da atividade metabólica ou servir como um reservatório de O2 durante hipoxia ou anoxia. A estrutura da mioglobina foi delineada pela primeira vez por John Kendrew há mais de 40 anos atrás e trabalhos subsequentes demonstraram que é uma cadeia de polipéptidos que consiste em oito α-hélices. Liga-se ao oxigénio pelo seu resíduo heme, um anel de porfirina: complexo do ião de ferro. A cadeia polipeptídica é dobrada e embala o grupo prostético heme, posicionando-o entre dois resíduos de histidina, His64 e His93. O ião de ferro interage com seis ligantes, quatro dos quais são fornecidos pelos átomos de nitrogénio dos quatro pirrroles e compartilham um plano comum. A cadeia lateral, imidazol da His93, fornece o quinto ligando, estabilizando o grupo heme e deslocando ligeiramente o ião de ferro para fora do plano do heme. A posição do sexto ligando, na desoximioglobina, serve como local de ligação para o O2, bem como para outros ligandos potenciais, tais como o CO ou NO. Quando o O2 se liga, o ião ferro está parcialmente puxado para trás em direção ao plano da porfirina. Embora este deslocamento seja de pouca importância na função da mioglobina monomérica, fornece a base para as mudanças conformacionais que fundamentam as propriedades alostéricas da hemoglobina tetramérica. Além disso, estudos que utilizam a difração de raios-X e técnicas de ligação de xénon identificaram quatro cavidades internas altamente conservadas dentro da molécula de mioglobina que pode servir para concentrar e orientar moléculas para a ligação ao resíduo heme.
Relacionada com o seu papel como um reservatório de O2, a mioglobina funciona também como um tampão de PO2 intracelular (pressão parcial de O2). Semelhante ao papel da creatinafosfoquinase, que funciona para tamponar concentrações de ATP quando atividade muscular aumenta, a mioglobina funciona para tamponar concentrações de O2. Como resultado, a concentração intracelular de O2 mantem-se relativamente constante e homogénea, apesar de aumentos no fluxo de O2 dos capilares para as mitocôndrias, induzidos pela atividade física.
Texto escrito por:
Ana Rita Cardoso
João Faria
Joel Mateus
Pedro Desport
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