Cartoon sobre a topoisomerase

Queratina

A queratina é uma proteína secundária, com forma tridimensional de α-hélice (α-queratina) ou de folhas-β-pregueadas (β-queratina) e constituída por cerca de 21 aminoácidos ligados entre si através de pontes de hidrogénio. O principal aminoácido que compõe a queratina é a cisteína que, por ser um aminoácido sulfurado, ou seja, que apresenta o elemento enxofre na sua estrutura, estabelece entre si um tipo de ligação covalente denominada ligação cisteídica, que se dá entre dois átomos de enxofre (S-S).A queratina é sintetizada em células diferenciadas - queratinócitos - do tecido epitelial  (pele) e invaginações da epiderme para a derme  (como os cabelos e unhas) de animais terrestres. Devido à sua estrutura tridimensional, esta proteína possui propriedades particulares como microfilamentos com resistência (relacionada com as ligações cisteídicas da cadeia), elasticidade e impermeabilidade à água.
Esta proteína forma uma camada que envolve as células da epiderme (camada mais externa da pele), de modo a evitar perdas desnecessárias de água e, também, proteger o organismo contra agressões externas, tais como choques mecânicos, radiação solar, ventos e chuvas. As células queratinizadas mesmo estando mortas conseguem desempenhar tais funções, porque primeiro detêm microrganismos que auxiliam na retenção de água, depois porque formam uma camada protetora, que evita agressões às células vivas.
Nos mamíferos, além da epiderme, a queratina também é encontrada nas unhas, cabelos, cascos, chifres e garras. Nas aves, as penas e os bicos são estruturas queratinizadas. As escamas dos répteis, as “barbas de baleia”, a carapaça dos cágados, os espinhos do porco-espinho e as barbatanas dos peixes também são ricos em queratina.
Esta proteína é muito usada pela indústria de cosméticos, como na composição de champos, condicionadores, cremes, vernizes, restauradores capilares, cremes alisantes e produtos de higiene pessoal. É muito utilizada em tratamentos capilares, por ser a principal substância que compõe os cabelos, estes que estão destinados à reposição da proteína perdida diariamente por meio de agressões físicas e químicas. A queratina também é utilizada no alongamento de cabelos, que transforma os fios de cabelo com os seus polímeros, tornando os cabelos mais fracos mas mais longos.

Texto escrito por:
Beatriz Gonçalves

Bernardo Machado

Lindoro Salgado

Mafalda Cunha Gomes

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Mapa metabólico sobre o catabolismo de vários aminoácidos

Aqui fica um mapa metabólico sobre o catabolismo da alanina, glicina, serina, cisteína, triptofano e treonina.

Ciclização dos monossacarídeos

Conforme referi num post anterior (podem consultá-lo aqui), os monossacarídeos são polihidroxialdeídos ou polihidroxicetonas, que existem sob duas formas (para monossacarídeos com mais do que 4 carbonos): forma aberta e forma cíclica. Ambas encontram-se em equilíbrio, sendo que a interconversão entre elas não requer a atuação de nenhuma enzima. Em solução os monossacarídeos tendem a estar predominantemente sob a forma cíclica (mas sempre em equilíbrio com a forma aberta), passando a apresentar-se sob a forma de dois isómeros, que, neste caso, se designam de anómeros (mais informação sobre este assunto mais à frente). Existem dois tipos de estruturas cíclicas que podem ser formadas: uma estrutura pentagonal que, devido à semelhança com o composto químico furano faz com que os monossacarídeos sejam classificados como furanoses; uma estrutura hexagonal que, devido a ser parecida com o pirano, faz com que os monossacarídeos sejam classificados de piranoses.

Hoje decidi escrever sobre o processo de ciclização dos monossacarídeos. Trata-se de uma reação química intracelular, ou seja, que ocorre dentro da própria molécula, e requer dois intervenientes diferentes, o grupo carbonilo (que pode ser aldeído ou cetona) e um grupo hidroxilo. Na realidade o que vai acontecer é que esse grupo hidroxilo vai reagir com o grupo carbonilo, formando uma ligação “éter”. Na realidade não é um grupo éter que se forma (e por isso eu usei as aspas), pois um dos carbonos desse suposto grupo éter tem também um grupo hidroxilo. O nome correto depende de qual foi o monossacarídeo que sofreu ciclização. Se foi uma aldose (monossacarídeo no qual o grupo carbonilo é um grupo aldeído), então o novo grupo funcional designa-se de hemiacetal. 

Se foi uma cetose, então designa-se de hemicetal. 

Ou seja, a diferença entre ambos está no facto de o grupo hemiacetal se encontrar na extremidade da molécula, enquanto que o hemicetal se encontra numa posição interna. Em ambos os casos, estamos a falar num carbono que está ligado a um grupo –OH e simultaneamente a um grupo –O-R.

Uma vez que os hidratos de carbono, para serem redutores, devem possuir pelo menos um grupo carbonilo, e que, na forma cíclica, o grupo carbonilo deixa de existir, pode-se dizer que os hidratos de carbono só são redutores na forma aberta.

O carbono que apresentava o grupo carbonilo na forma aberta, e que, consequentemente, não era quiral (pois o grupo carbonilo tem uma ligação dupla entre o carbono e o oxigénio), passa a ser quiral, o que significa que, na forma cíclica, os monossacarídeos apresentam mais carbonos quirais e, por isso, mais estereoisómeros. Esse carbono que passou a ser quiral designa-se de carbono anomérico e os isómeros que diferem entre si apenas na configuração do carbono anomérico chama-se anómeros. Os anómeros são classificados com as letras alfa e beta, e é por isso que muitas vezes se vê esta letra associada ao nome do monossacarídeo. 

Também é por isso que nos referimos às ligações glicosídicas como sendo do tipo alfa ou beta, mas vou deixar esse assunto para um post futuro…

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Cartoon - Metabolismo ósseo

Obrigado pela sugestão Ferraz! :)
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Amilase salivar

A ptialina ou alfa-amilase salivar é uma enzima da saliva que apresenta um pH óptimo de aproximadamente 7,0 (neutro) e uma temperatura óptima de atuação entre 35ºC e 40ºC sendo que a mesma é inactivada a temperaturas inferiores a 35ºC e desnaturada quando ultrapassa os 40ºC. A ptialina é produzida pelas glândulas salivares, em especial pela glândula parótida. Esta enzima juntamente com sais minerais e muco formam a saliva. A presença de um alimento na cavidade bucal e estímulos psicológicos levam à secrecão de saliva contendo a enzima ptialina. A ptialina atua sobre o amido e glicogénio ingeridos, catalisando a hidrólise das ligações alfa-1,4, o que dá origem a pequenos dissacarídeos de maltose . Além disso, a sua exposição ao substrato ocorre de forma muito rápida (restrita ao tempo de mastigação) daí a importância de se mastigar vagarosamente, pois assim, o contacto da ptialina com o polissacarídeo é prolongado e a sua ação é potencializada. Em suma a principal função desta proteína é iniciar a digestão dos carbohidratos, facilitando a sua digestão nos intestinos, sendo que ao chegar ao estômago, onde o pH é muito ácido, a enzima torna-se inativa. 

A continuação da digestão dos carbohidratos irá dar-se no intestino delgado, mais propriamente no jejuno aonde outra amilase, a amilase pancreática, em conjunto com os sais biliares irá clivar as ligações das moléculas de maltose, formando duas moléculas de glicose as quais irão ser absorvidas pelo intestino.
Para além disso a amilase salivar tem um fator protector contra as cáries dentarias. Os resíduos de alimentos ricos em carbohidratos que permanecem nos dentes após a mastigação propiciam o crescimento de bactérias, que produzem ácidos capazes de corroer o esmalte dental, causando cáries. A ptialina sintetiza os polissacarídeos desses resíduos, evitando que tais bactérias cresçam e se multipliquem. É por isso que indivíduos que produzem um maior fluxo de saliva têm menor tendência a desenvolver cáries dentárias.

Texto escrito por:

Amadeu Barroco

Catarina Teixeira

Marly Gonçalves

Pedro Pinto

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Mapa metabólico sobre a aticvação de cinases pelo cálcio