Cartoon - Metabolismo ósseo

Obrigado pela sugestão Ferraz! :)
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Amilase salivar

A ptialina ou alfa-amilase salivar é uma enzima da saliva que apresenta um pH óptimo de aproximadamente 7,0 (neutro) e uma temperatura óptima de atuação entre 35ºC e 40ºC sendo que a mesma é inactivada a temperaturas inferiores a 35ºC e desnaturada quando ultrapassa os 40ºC. A ptialina é produzida pelas glândulas salivares, em especial pela glândula parótida. Esta enzima juntamente com sais minerais e muco formam a saliva. A presença de um alimento na cavidade bucal e estímulos psicológicos levam à secrecão de saliva contendo a enzima ptialina. A ptialina atua sobre o amido e glicogénio ingeridos, catalisando a hidrólise das ligações alfa-1,4, o que dá origem a pequenos dissacarídeos de maltose . Além disso, a sua exposição ao substrato ocorre de forma muito rápida (restrita ao tempo de mastigação) daí a importância de se mastigar vagarosamente, pois assim, o contacto da ptialina com o polissacarídeo é prolongado e a sua ação é potencializada. Em suma a principal função desta proteína é iniciar a digestão dos carbohidratos, facilitando a sua digestão nos intestinos, sendo que ao chegar ao estômago, onde o pH é muito ácido, a enzima torna-se inativa. 

A continuação da digestão dos carbohidratos irá dar-se no intestino delgado, mais propriamente no jejuno aonde outra amilase, a amilase pancreática, em conjunto com os sais biliares irá clivar as ligações das moléculas de maltose, formando duas moléculas de glicose as quais irão ser absorvidas pelo intestino.
Para além disso a amilase salivar tem um fator protector contra as cáries dentarias. Os resíduos de alimentos ricos em carbohidratos que permanecem nos dentes após a mastigação propiciam o crescimento de bactérias, que produzem ácidos capazes de corroer o esmalte dental, causando cáries. A ptialina sintetiza os polissacarídeos desses resíduos, evitando que tais bactérias cresçam e se multipliquem. É por isso que indivíduos que produzem um maior fluxo de saliva têm menor tendência a desenvolver cáries dentárias.

Texto escrito por:

Amadeu Barroco

Catarina Teixeira

Marly Gonçalves

Pedro Pinto

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Mapa metabólico sobre a aticvação de cinases pelo cálcio

Hidratos de carbono – monossacarídeos

Os monossacarídeos são os hidratos de carbono mais simples. Quimicamente são definidos como sendo poli-hidroxialdeídos ou poli-hidroxicetonas, consoante o grupo carbonilo está na extremidade da molécula ou numa posição intermédia. 

Existem muitas formas diferentes de classificar os monossacarídeos, sendo que as mais comuns baseiam-se em:
- número de carbonos – nesta classificação utiliza-se o sufixo “ose” e um prefixo relativo ao número de carbonos. O número mínimo de carbonos que um monossacarídeo pode apresentar são 3 (o gliceraldeído e a dihidroxiacetona são os dois monossacarídeos mas simples que existem). Podem ser trioses, tetroses, pentoses, hexoses, heptoses, …
- posição do grupo carbonilo – nesta classificação utiliza-se o sufixo “ose” e um prefixo relativo à posição do grupo carbonilo. Podem ser aldoses ou cetoses.
- mistura das duas nomenclaturas anteriores – nesta classificam-se utilizam-se ambas as nomenclaturas que descrevi anteriormente. Podem ser aldotrioses, cetotrioses, aldotetroses, cetotetroses, …

Os monossacarídeos são os responsáveis pelos nome hidrato de carbono, pois a sua fórmula química é CH2On, ou seja, para cada carbono existe uma “molécula de água” (na realidade, o que existe é um hidrogénio e um grupo hidroxilo).
Os monossacarídeos desempenham muitas funções importantes para o nosso organismo, sendo que talvez a mais conhecida seja a de combustível metabólico. Outra função igualmente conhecida, é a da ribose, que entra na composição dos nucleótidos.
Devido ao facto de apresentarem muitos grupos funcionais polares, são hidrossolúveis, sendo que a maioria possui um sabor doce.
Todos os monossacarídeos, com exceção da dihidroxiacetona, apresentam estereoisómeros, sendo que o número total depende do número de carbonos do açúcar, bem como do facto de se tratar de uma aldose ou cetose.

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Cartoon sobre análise ao DNA

Numa altura em que os testes genéticos estão cada vez mais na moda, aqui fica uma perspetiva diferente da análise ao DNA. :)

Fosfofrutocinase 1

A fosfofrutocinase 1, também conhecida como PFK-1, é a segunda enzima regulatória da glicólise e o seu principal ponto de regulação. É uma enzima alostérica pertencente à família das fosfotransferases que catalisa uma fosforilação: a conversão de frutose-6-fosfato e ATP em frutose-1,6-bisfosfato e ADP, um passo chave na regulação e limitação da taxa de glicólise, em resposta às necessidades energéticas da célula, através do processo de inibição alostérica.A regulação alostérica é a forma mais rápida de regulação específica de determinadas enzimas – as enzimas regulatórias. Requer a presença de moléculas, os moduladores alostéricos, que interatuam com as enzimas, conduzindo a alterações estruturais, tornando a enzima ou mais rápida (moduladores positivos) ou mais lenta (moduladores negativos).

A nível estrutural, apresenta-se como um homotetrâmero, ou seja, é constituída por 4 subunidades. A PFK-1 pode ser composta por três tipos de formas: M, L ou P, dependendo do tipo de tecido em que se encontra. Por exemplo, o músculo expressa apenas a isoenzima M. Já no fígado e rins predomina a isoforma L. Quanto aos eritrócitos expressam ambas as formas M e L.
Cada subunidade deste tetrâmero possui 319 aminoácidos e é composto por dois domínios: um que se liga ao ATP e o outro que se liga à frutose-6-fosfato.
O domínio N-terminal possui um papel de catalisador de ligação de ATP, enquanto que o terminal C apresenta um papel regulador.
A atividade da PFK-1 depende de um mecanismo em que ocorre transição de um estado T enzimaticamente inativo para um estado R ativo. Se, por um lado, a frutose-6-fosfato se liga, com elevada afinidade, ao estado R, já a mudança para o estado T inibe a sua capacidade de se ligar à enzima.
A atividade desta enzima é controlada por ativadores e inibidores. Por um lado, os ativadores podem ser indicadores de défice energético (ADP, AMP), já que a glicólise pretende compensar esse défice; ou o substrato da reação que catalisa (frutose-6-fosfato), entre outros ativadores. Por outro lado, como inibidores existem o ATP, visto que, se a célula já possuir ATP suficiente, faz todo o sentido que a glicólise seja inibida; o produto da reação (frutose-1,6-bisfosfato), assim como todos os intermediários gerados nas reações seguintes; os intermediários do ciclo de Krebs, se houver acumulação destes intermediários, não será necessário continuar o processo de glicólise; o glucagon, dado que, esta hormona é produzida em situações de hipoglicemia e tem como objetivo elevar a concentração de glucose no sangue, não fazendo sentido gastá-la; entre outros inibidores.
Os ativadores alostéricos ligam-se com o objectivo de facilitar a formação do estado R, induzindo alterações estruturais na enzima, já os inibidores ligam-se para facilitar a formação do estado T inibindo, assim, a atividade da enzima.

Texto escrito por:
Ana Maria Araújo
Ana Sofia Oliveira
Maria Sofia Silva
Renata Teixeira
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Mapa metabólico sobre a via extrínseca da cascata de coagulação