Mapa metabólico sobre a aticvação de cinases pelo cálcio

Hidratos de carbono – monossacarídeos

Os monossacarídeos são os hidratos de carbono mais simples. Quimicamente são definidos como sendo poli-hidroxialdeídos ou poli-hidroxicetonas, consoante o grupo carbonilo está na extremidade da molécula ou numa posição intermédia. 

Existem muitas formas diferentes de classificar os monossacarídeos, sendo que as mais comuns baseiam-se em:
- número de carbonos – nesta classificação utiliza-se o sufixo “ose” e um prefixo relativo ao número de carbonos. O número mínimo de carbonos que um monossacarídeo pode apresentar são 3 (o gliceraldeído e a dihidroxiacetona são os dois monossacarídeos mas simples que existem). Podem ser trioses, tetroses, pentoses, hexoses, heptoses, …
- posição do grupo carbonilo – nesta classificação utiliza-se o sufixo “ose” e um prefixo relativo à posição do grupo carbonilo. Podem ser aldoses ou cetoses.
- mistura das duas nomenclaturas anteriores – nesta classificam-se utilizam-se ambas as nomenclaturas que descrevi anteriormente. Podem ser aldotrioses, cetotrioses, aldotetroses, cetotetroses, …

Os monossacarídeos são os responsáveis pelos nome hidrato de carbono, pois a sua fórmula química é CH2On, ou seja, para cada carbono existe uma “molécula de água” (na realidade, o que existe é um hidrogénio e um grupo hidroxilo).
Os monossacarídeos desempenham muitas funções importantes para o nosso organismo, sendo que talvez a mais conhecida seja a de combustível metabólico. Outra função igualmente conhecida, é a da ribose, que entra na composição dos nucleótidos.
Devido ao facto de apresentarem muitos grupos funcionais polares, são hidrossolúveis, sendo que a maioria possui um sabor doce.
Todos os monossacarídeos, com exceção da dihidroxiacetona, apresentam estereoisómeros, sendo que o número total depende do número de carbonos do açúcar, bem como do facto de se tratar de uma aldose ou cetose.

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Cartoon sobre análise ao DNA

Numa altura em que os testes genéticos estão cada vez mais na moda, aqui fica uma perspetiva diferente da análise ao DNA. :)

Fosfofrutocinase 1

A fosfofrutocinase 1, também conhecida como PFK-1, é a segunda enzima regulatória da glicólise e o seu principal ponto de regulação. É uma enzima alostérica pertencente à família das fosfotransferases que catalisa uma fosforilação: a conversão de frutose-6-fosfato e ATP em frutose-1,6-bisfosfato e ADP, um passo chave na regulação e limitação da taxa de glicólise, em resposta às necessidades energéticas da célula, através do processo de inibição alostérica.A regulação alostérica é a forma mais rápida de regulação específica de determinadas enzimas – as enzimas regulatórias. Requer a presença de moléculas, os moduladores alostéricos, que interatuam com as enzimas, conduzindo a alterações estruturais, tornando a enzima ou mais rápida (moduladores positivos) ou mais lenta (moduladores negativos).

A nível estrutural, apresenta-se como um homotetrâmero, ou seja, é constituída por 4 subunidades. A PFK-1 pode ser composta por três tipos de formas: M, L ou P, dependendo do tipo de tecido em que se encontra. Por exemplo, o músculo expressa apenas a isoenzima M. Já no fígado e rins predomina a isoforma L. Quanto aos eritrócitos expressam ambas as formas M e L.
Cada subunidade deste tetrâmero possui 319 aminoácidos e é composto por dois domínios: um que se liga ao ATP e o outro que se liga à frutose-6-fosfato.
O domínio N-terminal possui um papel de catalisador de ligação de ATP, enquanto que o terminal C apresenta um papel regulador.
A atividade da PFK-1 depende de um mecanismo em que ocorre transição de um estado T enzimaticamente inativo para um estado R ativo. Se, por um lado, a frutose-6-fosfato se liga, com elevada afinidade, ao estado R, já a mudança para o estado T inibe a sua capacidade de se ligar à enzima.
A atividade desta enzima é controlada por ativadores e inibidores. Por um lado, os ativadores podem ser indicadores de défice energético (ADP, AMP), já que a glicólise pretende compensar esse défice; ou o substrato da reação que catalisa (frutose-6-fosfato), entre outros ativadores. Por outro lado, como inibidores existem o ATP, visto que, se a célula já possuir ATP suficiente, faz todo o sentido que a glicólise seja inibida; o produto da reação (frutose-1,6-bisfosfato), assim como todos os intermediários gerados nas reações seguintes; os intermediários do ciclo de Krebs, se houver acumulação destes intermediários, não será necessário continuar o processo de glicólise; o glucagon, dado que, esta hormona é produzida em situações de hipoglicemia e tem como objetivo elevar a concentração de glucose no sangue, não fazendo sentido gastá-la; entre outros inibidores.
Os ativadores alostéricos ligam-se com o objectivo de facilitar a formação do estado R, induzindo alterações estruturais na enzima, já os inibidores ligam-se para facilitar a formação do estado T inibindo, assim, a atividade da enzima.

Texto escrito por:
Ana Maria Araújo
Ana Sofia Oliveira
Maria Sofia Silva
Renata Teixeira
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Mapa metabólico sobre a via extrínseca da cascata de coagulação

Stress oxidativo – principais defesas antioxidantes enzimáticas

Superóxido dismutase (SOD):

Esta enzima, presente em quase todas as células, é uma defesa antioxidante muito importante, que causa a dismutação do anião superóxido em oxigénio e peróxido de hidrogénio. Apresenta várias isoformas (3 no ser humano), que diferem não apenas na sua localização intracelular, mas também no cofator que utilizam. Assim, a forma citosólica utiliza cobre e zinco como cofatores, sendo muitas vezes referida como Cu-Zn-SOD, ou SOD1. A forma mitocondrial utiliza manganês como cofator, sendo referida como Mn-SOD, ou SOD2. A forma extracelular, tal como a SOD1, também utiliza Cu-Zn-SOD, sendo referida como SOD3. A SOD1 é uma enzima dimérica, enquanto que a SOD2 e a SOD3 são tetraméricas. Mutações nos genes que codificam para as diferentes isoformas têm, normalmente, consequências muito graves para os indivíduos, o que revela bem a importância destas enzimas.

Catalase:

Esta enzima, presente nos peroxissomas das nossas células, tem um papel fundamental na dismutação do peróxido de hidrogénio em água e oxigénio (mais informações sobre esta enzima aqui). É uma enzima muito eficiente, e que impede que o peróxido de hidrogénio seja convertido em radicais livres através das reações de Fenton e de Haber-Weiss. É predominantemente tetramérica, utilizando grupos heme com ferro como cofator (um por cadeia polipeptídica).

Glutationa peroxidase:

Esta enzima é muito importante como defesa antioxidante contra peróxidos (orgânicos e inorgânicos). Convém destacar que numa situação de stress oxidativo, muitas vezes as nossas biomoléculas são convertidas em peróxidos. Portanto, esta enzima permite parar a cadeia de propagação de danos oxidativos. A sua atividade catalítica baseia-se na utilização da glutationa, uma molécula composta por 3 aminoácidos, com propriedades antioxidantes. Basicamente a enzima tira partido dessa propriedade, promovendo a oxidação da glutationa e impedindo assim a oxidação de outras biomoléculas. Ou seja, requer a presença de glutationa na forma reduzida, o que, por sua vez, necessita de magnésio e de NADPH.
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Cartoon sobre ratos de laboratório