Mapa metabólico sobre aminoácidos cetogénicos e glucogénicos

Aminoácidos como neurotransmissores

Além de serem utilizados como blocos de construção para a síntese de proteínas, os aminoácidos desempenham muitas outras funções fisiológicas importantes. Uma delas é, sem dúvida, o facto de existirem vários aminoácidos que desempenham funções de neurotransmissores:

- Glutamato, é o principal neurotransmissores excitatórios do sistema nervoso central. Desempenha funções centrais ao nível da transmissão nervosa rápida (isto é, resposta rápida a um estímulo), cognição, memória, movimento e sensação. É reconhecido por duas classes de recetores: os recetores ionotrópicos, que são recetores que quando ativados permitem o fluxo de iões através da membrana; e os recetores metabotrópicos, que quando ativados estimulam a produção de mensageiros secundários.

- Aspartato, é também um neurotransmissor excitatório do sistema nervoso central. Devido às semelhanças bioquímicas entre o glutamato e o aspartato (mais informações sobre esse assunto aqui), o mecanismo de atuação e os efeitos são idênticos entre ambos (apesar de o glutamato ser, do ponto de vista quantitativo, mais importante do que o aspartato).

- Glicina, é o aminoácido mais simples, sendo que apresenta funções inibitórias ao nível do sistema nervoso central, com especial destaque na medula espinhal, no tronco cerebral e na retina. Além do seu papel como neurotransmissor, desempenha também funções de imunomodulador, anti-inflamatório e citoprotetor (protetor celular). A ativação dos seus recetores permite um influxo de iões cloreto.

Vídeo sobre o ponto isoelétrico de proteínas

Albumina

A albumina é uma proteína globular formada exclusivamente por aminoácidos. É solúvel em água, moderadamente solúvel em soluções salinas concentradas e sofre desnaturação quando é exposta ao calor excessivo. É a proteína mais abundante no plasma sanguíneo humano. A sua síntese ocorre no fígado (hepatócitos) e a velocidade desta depende da quantidade de proteínas ingeridas (regulação por feedback negativo). Tem um peso molecular de cerca de 66KDa e uma semi-vida entre 15 e 19 dias. A concentração normal de albumina no sangue varia entre 3.5 e 5.0 g/dL. O catabolismo desta proteína dá-se, preferencialmente, em órgãos com elevadas taxas de metabolismo (fígado, baço e rim). Existem alguns tipos de albuminas, cujo nome varia conforme o local onde são mais prevalentes: seroalbumina (presente no plasma sanguíneo), ovoalbumina (principal proteína da clara do ovo) e lactoalbumina (presente no leite, é composta por aminoácidos essenciais tendo, por isso, um valor nutricional elevado). É utilizada em tratamentos de queimaduras, hemorragias e recuperação de cirurgias, uma vez que é útil para diminuir edemas. É ainda fundamental para a manutenção da pressão osmótica do sangue (contribui com 75 a 80% do efeito osmótico do plasma). A albumina tem a função de transporte e armazenamento de vários compostos, normalmente pouco solúveis em água e de baixo peso molecular, ligando-se a estes. Por exemplo, o transporte da bilirrubina não-conjugada para o fígado e de ácidos gordos de cadeia longa para os tecidos extra-hepáticos. Transporta ainda as hormonas da tiroide, as hormonas lipossolúveis e os iões de cálcio. Esta proteína é ainda responsável pelo controle do pH sanguíneo e da viscosidade do sangue. Tem também um papel importante no metabolismo dos lípidos. Deficiências na concentração desta hormona podem desencadear patologias, tais como a Hiperalbuminemia (excesso de albumina no sangue) e a Hipoalbuminemia (défice de albumina no sangue). No primeiro caso, os sintomas são mais acentuados em casos de desidratação grave, sendo uma condição rara e de diagnóstico pouco significativo na maioria dos casos. A Hipoalbuminemia resulta da redução da síntese proteica, que pode ser provocada por patologias hepáticas (que provoquem a diminuição da produção da proteína), desnutrição, má absorção (devido, por exemplo, a patologias intestinais), infeções, excreção em excesso da mesma e, em casos mais raros, por doenças genéticas. Se a concentração desta proteína diminuir, a pressão osmótica do sangue também diminui. Como consequência, o plasma sanguíneo tende a infiltrar-se nos espaços intercelulares, provocando edemas, daí que a administração de albumina após uma intervenção cirúrgica seja responsável pela diminuição do inchaço.

Texto escrito por:
Mariana Rebelo
Marta Duarte
Rafael Honório
Sara Silva
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Cartoon - ligação peptídica

Ponto isoelétrico (aminoácidos e proteínas)

Os aminoácidos são, conforme já referido noutros posts, moléculas que apresentam um grupo amina e um grupo carboxílico. Estes dois grupos são ionizáveis, ou seja, podem sofrer protonação/desprotonação. Além disso, nas cadeias laterais de vários aminoácidos é possível encontrar outros grupos ionizáveis adicionais. Isto significa que os aminoácidos são moléculas que podem apresentar carga total positiva, negativa ou neutra. O que vai influenciar qual a carga do aminoácido, num determinado contexto, são dois fatores:

1. Composição química do aminoácido e da molécula onde ele está inserido (se for esse o caso…). A presença de determinados átomos/grupos funcionais numa molécula altera a distribuição da sua nuvem eletrónica, tornando algumas ligações covalentes mais fortes e outras mais fracas. Quanto mais fracas forem as ligações que envolvam átomos de hidrogénio, mais fácil será a ocorrência de desprotonação.

2. pH da solução onde o aminoácido está inserido. Como é lógico, um grupo funcional vai apresentar um estado de protonação que é influenciado pelo pH do meio, ou seja, se o pH for inferior ao seu pKa, o grupo funcional tende a estar protonado, e se for superior ao pKa, tende a estar desprotonado.
Portanto, com base nas características de cada aminoácido, e do meio onde se encontra, é possível obter diferentes cargas totais.
O ponto isoelétrico é definido como o valor de pH para o qual a carga total do aminoácido é nula. Atenção que isto não significa que não existem cargas no aminoácido, pois na realidade existem. Significa é que quando sujeito a esse valor de pH, o total de cargas positivas iguala o total de cargas negativas. Neste ponto, a solubilidade do aminoácido diminui. Quando um aminoácido é colocado numa solução com um pH inferior ao seu ponto isoelétrico, adquire carga positiva, pois os grupos funcionais tendem a estar protonados (captam H+). Se o pH for superior ao ponto isoelétrico, a carga total é negativa, pois os grupos funcionais tendem a estar predominantemente desprotonados (perdem H+).

No caso das proteínas, aplica-se exatamente o mesmo conceito. No entanto, neste caso deve-se considerar o total de grupos ionizáveis presentes na molécula, sendo que o ponto isoelétrico é definido como o valor de pH para o qual a carga total da proteína é zero. 

Novamente, neste valor a solubilidade da proteína é nula, e esta tende a precipitar. Esta situação é explorada do ponto de vista laboratorial através da técnica focagem isoelétrica.

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Mapa metabólico sobre o metabolismo da vitamina C no sistema nervoso central