Aminoácidos com cadeias laterais aromáticas

Por definição, uma molécula é considerada aromática se apresentar na sua constituição pelo menos um derivado do benzeno, ou seja, uma estrutura cíclica com 6 vértices (todos carbonos!), e 3 ligações duplas (na realidade, conforme já referi noutros posts, não são 5 ligações duplas, mas sim 6 ligações parcialmente duplas, com ordem de ligação de 1,5). Portanto, sempre que, numa molécula, existir pelo menos uma estrutura destas, a molécula é considerada aromática.

Provavelmente alguns de vocês poderão estar a questionar-se o porquê de se utilizar o conceito de “aromático”. Na realidade, a maior parte das substâncias que nós sabemos que têm aroma (por exemplo, a canela ou o cravinho-da-índia), devem o seu aroma exatamente à presença de moléculas com anéis aromáticos, neste caso em concreto ao cinamaldeído e ao eugenol, respetivamente. É a deslocalização eletrónica dos anéis derivados do benzeno que confere aroma a essas (e a tantas outras!) moléculas, e, portanto, a definição química de aromático está claramente relacionada com a definição “fisiológica” de aromático.

Mas voltemos aos aminoácidos… Há 3 que apresentam um derivado de anel benzénico na sua cadeia lateral, sendo, por isso, designados de aminoácidos aromáticos:

 

Fenilalanina – o próprio nome já explica a composição deste aminoácido. Num post anterior falei sobre os aminoácidos com cadeias laterais apolares alifáticas, entre os quais estava a alanina (este post). A fenilalanina não é mais do que uma alanina com um grupo fenilo, ou seja, com um anel benzénico. Como só apresenta carbonos e hidrogénios na sua cadeia lateral, trata-se de uma cadeia apolar.

 

Tirosina – este aminoácido equivale a uma fenilalanina hidroxilada, ou seja, na realidade só difere da fenilalanina porque possui um grupo hidroxilo no seu anel aromático, na posição diametralmente oposta ao carbono alfa. Este grupo hidroxilo confere-lhe alguma polaridade, sendo que a cadeia lateral resultante é, por isso, anfipática.

 Triptofano – é o aminoácido com a cadeia lateral mais complexa, composta por duas estruturas cíclicas: uma é um derivado do benzeno, outra é um heterociclo (anel composto por 2 átomos diferentes, neste caso carbono e azoto). Estes dois anéis fundidos formam um grupo funcional designado de indol, que é anfipático, pois o azoto confere alguma polaridade. O triptofano é muito importante do ponto de vista biológico, pois para além de ser utilizado na produção de proteínas, é também o precursor de muitas moléculas importantes, como, por exemplo, a serotonina.

A tirosina e o triptofano apresentam uma característica importante, que é o facto de absorverem radiação ultravioleta. Devido a isto, as proteínas que possuem estes aminoácidos (quase todas!) apresentam absorção de radiação UV. Na realidade a fenilalanina também absorve radiação UV, mas em muito menor quantidade que os restantes aminoácidos aromáticos, pois as modificações químicas que apresentam (grupo hidroxilo no caso da tirosina, e incorporação no grupo indol no caso do triptofano) aumentam significativamente a capacidade absortiva de radiação UV do benzeno.

Cartoon - Ciclo de Krebs

Obrigado pela imagem Ferrraz! :)

Cartoon - Aminoácidos

Aminoácidos com cadeias laterais apolares alifáticas

Conforme já referi aqui no blog, num post anterior (neste post), os aminoácidos standard diferem entre si na composição química das suas cadeias laterais. É possível agrupar os 20 aminoácidos em 5 conjuntos, de acordo com as propriedades físico-químicas da cadeia lateral, em particular, de acordo com a sua polaridade. Antes de começar a falar um pouco sobre esta divisão, queria já referir que se trata de uma divisão que envolve algumas ambiguidades, que irei destacar à medida que forem aparecendo nos posts que vou dedicar a este assunto.

Vou começar por falar sobre os aminoácidos com cadeia lateral apolar alifática. Antes de mais, convém explicar o que significa apolar e alifática. Apolar significa que não possui assimetrias significativas na distribuição dos eletrões sobre os átomos. Dito de uma forma mais simples, uma molécula (ou uma cadeia) é apolar se tiver átomos com eletronegatividades semelhantes. Tal como referi num post anterior (neste post), se uma molécula for composta apenas por carbonos e hidrogénios, é considerada apolar. Da mesma forma, se uma cadeia lateral de um aminoácido for composta apenas por carbonos e hidrogénios, é considerada apolar. Em relação ao conceito “alifática”, este diz respeito à ausência de anéis aromáticos, que são anéis derivados do benzeno; portanto, são estruturas cíclicas com 6 vértices, todos eles correspondendo a átomos de carbono, e com 3 ligações duplas no seu interior (na realidade não dão 3 ligações duplas, mas sim 6 ligações com ordem de ligação 1,5, mas para não complicar as coisas podem considerar as 3 ligações duplas). Portanto, todos os aminoácidos que possuam na sua cadeia lateral apenas átomos de carbono e hidrogénio e que não apresentem nenhum anel aromático, pertencem à categoria de aminoácidos com cadeias laterais apolares alifáticas. São eles:

 

Glicina – é o aminoácido mais simples, com uma cadeia lateral formada apenas por um átomo de hidrogénio. Como o átomo de hidrogénio é demasiado pequeno para ter um papel importante na interação com outras cadeias laterais de aminoácidos, e não apresentam por si só um comportamento polar (ou apolar) significativo, este aminoácido aparece nesta categoria por exclusão de partes, ou seja, porque nas restantes categorias não fazia sentido incluí-lo. A glicina tem a particularidade de ser o único aminoácido standard que não apresenta estereoisómeros, pois o seu carbono a não é quiral, porque não está ligado a 4 substituintes diferentes.

Alanina – a sua cadeia lateral é um grupo metilo (-CH3), que encaixa perfeitamente na definição de cadeia lateral apolar alifática.

Valina, leucina e isoleucina – as suas cadeias laterais são mais complexas do que a da alanina, mas são exclusivamente compostas por átomos de carbono e de hidrogénio.

 

Metionina – mais um aminoácido que aparece neste grupo um pouco por exclusão de partes. Apesar de ter um átomo de enxofre, como se encontra numa posição interna da cadeia (é um grupo tioéter), não afeta significativamente a polaridade da mesma.

Todos os aminoácidos deste grupo vão ter tendência a estabelecer forças de dispersão de London (as chamadas “interações hidrofóbicas”) com aminoácidos vizinhos, pelo que, numa estrutura 3D de uma proteína, eles tendem a aparecer na proximidade uns dos outros.

Queria só terminar com uma ideia que muitas vezes é dita de forma errada. Os aminoácidos apresentados neste post não são aminoácidos apolares, são aminoácidos com cadeias laterais apolares. Nenhum aminoácido é apolar, pois possuem dois grupos muito polares (amina e carboxílico) ligados ao carbono a.

Vídeo sobre a estrutura dos aminoácidos

Mapa metabólico - Catabolismo de aminoácidos e ciclo da ureia

Cartoon - Últimas palavras

Obrigado pela sugestão Rui! :)
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